5. Thermodynamik und chemische Kinetik

Deute die Enthalpieänderung ΔH als aufgenommene oder abgegebene Wärme bei konstantem Druck. Bestimme aus Temperaturänderung, Wärmekapazität und Stoffmenge, ob eine Reaktion endotherm oder exotherm ist.

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Addiere und kehre Teilreaktionen um, um die Enthalpie einer Gesamtreaktion zu berechnen. Nutze den Hess’schen Satz und Standardbildungsenthalpien, ohne einen unbekannten Reaktionsweg direkt messen zu müssen.

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Beschreibe Entropie als Maß für die Verteilung von Energie und möglichen Mikrozuständen. Beurteile mit dem zweiten Hauptsatz die Entropieänderung von System und Umgebung und erkläre, warum lokale biologische Ordnung damit vereinbar ist.

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Verknüpfe Enthalpie und Entropie über ΔG = ΔH − TΔS. Entscheide anhand des Vorzeichens von ΔG, ob ein Prozess thermodynamisch begünstigt ist, und trenne dabei Spontaneität klar von Reaktionsgeschwindigkeit.

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Unterscheide ΔG°, die biochemische Standardgröße ΔG°′ und die freie Energie unter tatsächlichen Zellbedingungen. Erkenne, warum ΔG°′ Protonen bei pH 7 anders behandelt und warum Standardwerte keine realen Konzentrationen der Zelle voraussetzen.

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Berechne mit ΔG = ΔG°′ + RT ln Q die Triebkraft einer Reaktion außerhalb des Standardzustands. Stelle den Reaktionsquotienten Q aus Aktivitäten beziehungsweise Konzentrationen auf und sage die bevorzugte Reaktionsrichtung voraus.

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Verknüpfe Gleichgewichtskonstante und Standardenergie über ΔG°′ = −RT ln K′. Vergleiche Q mit K′, erkenne das dynamische Gleichgewicht bei ΔG = 0 und leite ab, wie Konzentrationsänderungen die Gleichgewichtslage beeinflussen.

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Kombiniere eine endergonische mit einer ausreichend exergonischen Reaktion, indem beide einen gemeinsamen Stoffumsatz teilen. Addiere die einzelnen ΔG-Werte und prüfe, ob die gekoppelte Gesamtreaktion thermodynamisch begünstigt ist.

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Analysiere ATP-Hydrolyse und Phosphorylgruppenübertragung als zentrale Formen energetischer Kopplung. Begründe das hohe Gruppenübertragungspotenzial durch Stabilisierung der Produkte und beurteile die tatsächliche Triebkraft unter zellulären Konzentrationen.

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Setze chemisches Potenzial, Konzentrationsgefälle und Membranspannung zur elektrochemischen Triebkraft eines Ions zusammen. Bestimme, wann ein Transport spontan verläuft und wie Protonen- oder Ionengradienten endergonische Prozesse antreiben können.

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Definiere die Reaktionsgeschwindigkeit über die zeitliche Konzentrationsänderung und berücksichtige stöchiometrische Koeffizienten. Lies aus einem Geschwindigkeitsgesetz ab, wie Konzentrationen und Geschwindigkeitskonstante die Rate bestimmen, einschließlich pseudo-erster Ordnung.

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Unterscheide Reaktionen nullter, erster und zweiter Ordnung anhand ihrer integrierten Geschwindigkeitsgesetze und linearen Auftragungen. Berechne insbesondere die Halbwertszeit einer Reaktion erster Ordnung und ordne die Einheit der Geschwindigkeitskonstante zu.

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Zerlege eine Gesamtreaktion in Elementarschritte und unterscheide, wie Zwischenprodukte entstehen und verschwinden. Leite aus dem langsamen beziehungsweise geschwindigkeitsbestimmenden Schritt ab, warum die Gesamtstöchiometrie allein meist kein Geschwindigkeitsgesetz liefert.

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Lies ein Reaktionskoordinatendiagramm mit Edukten, Übergangszustand, Aktivierungsenergie und Produkten. Erkläre, wie Katalysatoren einen alternativen Weg bereitstellen, ohne ΔG, die Gleichgewichtskonstante oder die Gleichgewichtslage zu verändern.

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Nutze die Arrhenius-Gleichung, um den Einfluss von Temperatur und Aktivierungsenergie auf die Geschwindigkeitskonstante zu beurteilen. Werte eine Auftragung von ln k gegen 1/T aus und begründe, warum bereits kleine Temperaturänderungen Reaktionen stark beschleunigen können.

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Verfolge die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes im Michaelis-Menten-Modell und nutze die Annahme des stationären Zustands. Interpretiere Vmax und Km aus einer Sättigungskurve und berechne Geschwindigkeiten bei gegebenen Substratkonzentrationen.

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Bestimme aus Vmax und Enzymkonzentration die Wechselzahl kcat und bewerte mit kcat/Km die katalytische Effizienz. Unterscheide dabei Substratbindung, maximale Umsatzrate und Effizienz bei niedriger Substratkonzentration.

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Vergleiche kompetitive, unkompetitive und gemischte Hemmung anhand ihrer Bindungsweise und ihrer Auswirkungen auf scheinbares Km und Vmax. Erkenne reine nichtkompetitive Hemmung als Sonderfall und sage voraus, ob mehr Substrat die Hemmung abschwächen kann.

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Schätze kinetische Parameter bevorzugt durch nichtlineare Anpassung der Michaelis-Menten-Gleichung und prüfe Messpunkte sowie Residuen. Nutze Lineweaver-Burk- oder andere linearisierte Darstellungen vor allem zur Veranschaulichung und erkenne ihre verzerrte Gewichtung von Messfehlern.

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Wiederhole dieses Kapitel mit Übungen, die auf deinen Fehlern basieren.